Изменение активности каталазы при увеличении возраста после линьки на имаго у самцов Aedes (Ochlerotatus) communis и A. (O.) cantans (Diptera: Culicidae)

А.В. Разыграев

Труды Зоологического института РАН, 2025, 329(2): 187–192 · https://doi.org/10.31610/trudyzin/2025.329.2.187

Резюме

Усиление биосинтеза каталазы, антиоксидантного фермента, рассматривается в литературе как часть физиологического механизма, поддерживающего жизнеспособность комаров в стрессовых условиях. Недавно при определении активности каталазы в гомогенатах самцов комаров Aedes (Aedes) geminus Peus и Culex territans Walker автором показано, что у неокрепших и незрелых имаго активность фермента повышена; далее в онтогенезе уровень активности фермента снижается и выходит на плато. В настоящей работе проведена проверка этой закономерности у самцов комаров двух видов из подрода Ochlerotatus рода Aedes. Активность каталазы измерена в гомогенатах недавно слинявших и зрелых самцов A. (O.) communis (de Geer) и A. (O.) cantans (Meigen), выявлены различия в удельной активности фермента между возрастными группами, аналогичные обнаруженным ранее у других видов комаров: в возрасте менее 1 суток от выплода активность фермента значимо выше, чем в период от 3–4 до 8–10 суток. Повышенная активность каталазы, выявленная у самцов возраста менее 1 суток, вероятно, связана со стрессовым состоянием насекомого во время и/или сразу после метаморфоза. Возможно, повышенная активность каталазы в период после линьки необходима в связи с продукцией пероксида водорода при биосинтезе меланина. Выявленная динамика каталазной активности может индуктивно рассматриваться как общая закономерность среди комаров семейства Culicidae.

Ключевые слова

количественный анализ, кровососущие комары, пероксид водорода, развитие, фермент

Поступила в редакцию 21 октября 2024 г. · Принята в печать 17 мая 2025 г. · Опубликована 3 июня 2025 г.

Литература

Aebi H. 1974. Catalase in vitro. In: H.U. Bergmeyer and K. Gawehn (Eds). Methods of enzymatic analysis. Vol. 2. Academic Press, New York: 673–684.

Aebi H. 1984. Catalase in vitro. Methods in enzymology, 105: 121–126. https://doi.org/10.1016/S0076-6879(84)05016-3

Becker N., Petrić D., Zgomba M., Boase C., Dahl C., Lane J. and Kaiser A. 2010. Mosquitoes and Their Control, 2nd ed. Springer, Berlin, 577 p. https://doi.org/10.1007/978-3-540-92874-4

Chesnokova L.S., Voinova N.E., Komkova A.I. and Lyanguzov A.Y. 1997. Quantitative protein analysis. In: V.G. Vladimirov and S.N. Lyzlova (Eds). Enzymes and nucleic acids. St-Petersburg University Press, Saint Petersburg: 5–25. [In Russian].

Isaacs M.L. 1922. A colorimetric determination of hydrogen peroxide. Journal of the American Chemical Society, 44(8): 1662–1663. https://doi.org/10.1016/S0016-0032(22)90949-4

Koroliuk M.A., Ivanova L.I., Maiorova I.G. and Tokarev V.E. 1988. A method for measuring catalase activity. Laboratornoe delo, 1: 16–19. [In Russian].

Lance V. and Elsey R. 1983. Selenium and glutathione peroxidase activity in blood of the nutria (Myocastor coypus): comparison with guinea pig, rat, rabbit and some non-mammalian vertebrates. Comparative Biochemistry and Physiology Part B: Comparative Biochemistry, 75(4): 563–566. https://doi.org/10.1016/0305-0491(83)90096-2

Munoz-Munoz J.L., García-Molina F., Varón R., Tudela J., García-Cánovas F. and Rodríguez-López J.N. 2009. Generation of hydrogen peroxide in the melanin biosynthesis pathway. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Proteins and Proteomics, 1794(7): 1017–1029. https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2009.04.002

Peizer L.R. and Widelock D. 1955. A colorimetric test for measuring catalase activity of cultures of M. tuberculosis. American Review of Tuberculosis and Pulmonary Diseases, 71(2): 305–313.

Pohlert T. 2021. The pairwise multiple comparison of mean ranks package (PMCMR). R package. Version 4.4 (2021-10-02). Available from: https://CRAN.R-project.org/package=PMCMR

R Core Team. 2022. R: A language and environment for statistical computing. R Foundation for Statistical Computing, Vienna, Austria. https://www.R-project.org/

Razygraev A.V. 2021. A method for measuring catalase activity in mosquitoes by using ammonium molybdate and reaction medium buffered with 3-(N-morpholino)propanesulfonic acid. Parazitologiya, 55(4): 318–336. [In Russian]. https://doi.org/10.31857/S0031184721040049

Razygraev A.V. 2022. Activity of catalase in overwintering females of mosquitoes Culex pipiens, Culex torrentium, and Anopheles maculipennis s.l. (Diptera: Culicidae). Proceedings of the Zoological Institute RAS, 326(4): 294–302. [In Russian]. https://doi.org/10.31610/trudyzin/2022.326.4.294

Razygraev A.V. 2023. Catalase enzymatic activity in adult mosquitoes (Diptera, Culicidae): taxonomic distribution of the continuous trait suggests its relevance for phylogeny research. Zootaxa, 5339(2): 159–176. https://doi.org/10.11646/zootaxa.5339.2.3

Sim C. and Denlinger D.L. 2011. Catalase and superoxide dismutase-2 enhance survival and protect ovaries during overwintering diapause in the mosquito Culex pipiens. Journal of insect physiology, 57(5): 628–634. https://doi.org/10.1016/j.jinsphys.2011.01.012

Wilkerson R.C., Linton Y.-M. and Strickman D. 2021. Mosquitoes of the World. Vols. 1 and 2. Johns Hopkins University Press, Baltimore, Maryland, 1332 p.